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Zeitleiste der Peptidforschung
Von Insulin (1921) bis zur modernen Inkretin-Linie, die Meilensteine der Peptidwissenschaft, mit Quellen.
Insulin: das erste große Peptidhormon im praktischen Einsatz
Banting und Best (Labor von Macleod, University of Toronto) stellten einen Bauchspeicheldrüsen-Extrakt her, der den Blutzucker senkte; Collip reinigte ihn. Anfang 1922 erhielt der erste Patient das Präparat. Insulin ist ein Peptidhormon.
Quelle: Nobelpreis für Medizin 1923 · nobelprize.orgErste Synthese eines Peptidhormons (Oxytocin)
Vincent du Vigneaud bestimmte die Aminosäuresequenz von Oxytocin und synthetisierte es 1953, das erste künstlich hergestellte Peptidhormon. Nobelpreis für Chemie 1955.
Quelle: Nobelpreis für Chemie 1955 · nobelprize.orgSanger bestimmt die vollständige Aminosäuresequenz von Insulin
Frederick Sanger war der Erste, der die vollständige Aminosäuresequenz eines Proteins aufklärte, jene von Insulin, einschließlich seiner beiden Ketten und ihrer Verknüpfung. Es war das erste Mal, dass die Struktur eines Proteins vollständig aufgeklärt wurde. Nobelpreis für Chemie 1958.
Quelle: Nobelpreis für Chemie 1958 · nobelprize.orgFestphasen-Peptidsynthese (SPPS)
Bruce Merrifield veröffentlichte eine Methode, bei der das Peptid aufgebaut wird, während es an einem festen Harzkügelchen hängt, schneller, zuverlässiger, später automatisierbar. Sie ist noch immer die Grundlage der modernen Peptidproduktion. Nobelpreis für Chemie 1984.
Quelle: Merrifield, J. Am. Chem. Soc. 1963 · DOI 10.1021/ja00897a025Die Aminosäuresequenz bestimmt die Faltung eines Proteins
Mit dem Enzym ribonuclease zeigte Christian Anfinsen, dass die Aminosäuresequenz selbst bestimmt, wie sich die Kette in ihre aktive Form faltet, ohne dass zusätzliche Informationen nötig sind. Stanford Moore und William Stein klärten das aktive Zentrum desselben Enzyms auf. Nobelpreis für Chemie 1972.
Quelle: Nobelpreis für Chemie 1972 · nobelprize.orgDer Radioimmunoassay macht Peptidhormone im Blut messbar
Rosalyn Yalow entwickelte den Radioimmunoassay, eine Methode, die äußerst geringe Konzentrationen von Peptidhormonen im Blut messen kann, bis auf den milliardstel Gramm genau. Sie gab Forschern zum ersten Mal eine empfindliche Möglichkeit, diese Stoffe zu quantifizieren. Nobelpreis für Physiologie oder Medizin 1977.
Quelle: Nobelpreis für Medizin 1977 · nobelprize.orgErstes mit rekombinanter DNA hergestelltes Humaninsulin
1982 ließ die US-amerikanische FDA Humaninsulin zu, das von gentechnisch veränderten Bakterien produziert wurde. Es war das erste biosynthetische Humaninsulinprodukt und das erste Arzneimittel auf Basis der rekombinanten DNA-Technik, ein Wendepunkt für die Biotechnologie.
Quelle: Rekombinantes DNA-Insulin, erstes biotechnologisches Arzneimittel 1982 · nsf.govGLP-1 charakterisiert
Glucagon-like peptide-1 (GLP-1) wird als Darmhormon beschrieben, das die Insulinausschüttung beeinflusst, der Beginn der Inkretin-Forschungslinie.
Quelle: Drucker, review 2017 · PubMed 29202475Exendin-4 entdeckt
John Eng fand Exendin-4 im Gift der Gila-Krustenechse, ein von Natur aus stabiles GLP-1-ähnliches Peptid, das zur Grundlage der ersten Inkretin-Forschungslinien wurde.
Quelle: Drucker, review 2017 · PubMed 29202475Ghrelin und die Wachstumshormon-Linie
Kojima und Kollegen beschrieben Ghrelin, ein Magenpeptid, das die Wachstumshormon-Ausschüttung anregt, der natürliche Ligand des Wachstumshormon-Sekretagoga-Rezeptors.
Quelle: Kojima, review · Ann. NY Acad. Sci. 2010Massenspektrometrie und NMR für große Biomoleküle
Der Nobelpreis für Chemie 2002 wurde für Methoden zur Identifizierung und Strukturanalyse großer Biomoleküle verliehen. John Fenn und Koichi Tanaka entwickelten die sanfte Ionisation für die Massenspektrometrie von Proteinen, Kurt Wüthrich entwickelte die NMR zur Bestimmung der dreidimensionalen Struktur von Proteinen in Lösung.
Quelle: Nobelpreis für Chemie 2002 · nobelprize.org